Get Started. It's Free
or sign up with your email address
Proteinas by Mind Map: Proteinas

1. AA

1.1. Son precursores de otros compuestos nitrogenados

1.2. Confomación

1.2.1. El grupo amino está unido al carbono α, contiguo al carboxilo, de donde proviene el nombre de α-aac.

1.2.2. Al carbono a también se unen un átomo de hidrógeno y la cadena lateral (R), desde donde se desprenden las propiedades del aac: carga neta, solubilidad, reactividad química y potencial para formar puentes de hidrógeno (característicos de los aaccuando forman parte de un polipéptido)

1.3. Características

1.3.1. pueden tener carga positiva, negativa o cero

1.3.2. En las proteínas sólo existen L-α-aac: Los aa contienen grupos funcionales amino y carboxilo. En un alfa-aminoácido ambos están unidos al mismo carbono

2. Peptidos

2.1. Union de aa covalentemente formando un enlace amida entre los grupos a-amino y a-carboxilo. los productos que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos

2.2. Formacion

2.2.1. aa+aa=dipeptido

2.2.2. Cada vez que se añade un aa se elimina una molécula de agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro.

2.2.3. La porción de aa que permanece en la cadena se denomina residuo de aminoácido.

2.3. Enlaces peptídicos

2.3.1. Enlaces resistentes y más cortos lo que hace posible el tamaño (gran) y la estabilidad de las moléculas proteicas.

2.3.2. genera que la unión peptídica no pueda rotar libremente, lo que limita su libertad de movimiento en la cadena polipeptídica.

3. Organización estructural

3.1. Estabilizada por

3.1.1. ENLACES COVALENTES: responsables del enlace peptídico, son de menor longitud y mayor energía

3.1.2. PUETES SALINOS O IONICOS (interacciones electrostáticas entre grupos cargados con signo opuesto), son las uniones polares más fuertes que existen.

3.1.3. PUENTES DE HIDROGENO débiles pero desempeñan un papel primordial en la conformación 3D de una proteína por su abundancia.

3.1.4. FUERZAS VAN DER WAALS, que se establecen por la inducción de un momento dipolo entre grupos eléctricamente apolares.

3.2. Encontramos

3.2.1. PRIMARIA: secuencia de aa

3.2.2. SECUNDARIA: a helice,lamina plegada beta

3.2.3. TERCIARIA:plagmiento tridimencional

3.2.4. CUATERNARIA:mas de una cadena de aa

4. En Alimentos

4.1. Carne

4.1.1. Proteínas contráctiles o miofibrilares Proteínas sarcoplásmicas o solubles.Proteínas del estroma o insolubles

4.2. Gelatinas

4.3. Lacteos

4.3.1. Caseína y proteínas séricas (lactoglobulina y lactoalbúmina)

4.4. Surumi

4.4.1. a partir de la proteína de los pescados

4.5. Cereales

4.5.1. Gluten, Gliadina (Extensibilidad) Glutenina (elasticidad a la masa)

4.6. Soya

4.6.1. b-conglicinina, deficiente en aminoácidos azufrados y la glicinina, rica en los mismos.

4.7. Edulcorantes

4.7.1. taumatinas, la mabinlina, pentadina, brazeína, curculinay la monelina. Además, la miraculina, que aunque no tiene sabor es capaz de modificar la percepción tanto de dulzor como de amargor.

5. Desnaturalización

5.1. Indica un cambio en su conformación tridimensional que conlleva un aumento en la entropía de las moléculas. Perdida de estructura ordenada

5.2. NO implica una hidrólisis del enlace peptídico

5.3. Genera

5.3.1. Pérdidas en la estructura secundaria,terciaria o cuaternaria

5.4. Causas

5.4.1. CAMBIO DE pH: genera cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas porque se AFECTA EL NUMERO DE PUENTES SALINOS que estabilizan la estructura

5.4.2. UREA Y CLORURO DE GUANIDINIO: se ven afectados los puentes de hidrógeno, y por ende las interacciones hidrofóbicas.

5.4.3. ADICIÓN DE SALES: provocan ordenamiento del agua, que produce un cambio en la hidratación de las moléculas de proteína y en la estructuración de la interfase agua-proteína

5.4.4. Objetivo

5.4.4.1. Elevar la digestibilidad por cocción o por la desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en las leguminosas.

5.4.4.2. Mejorar funcionalidad aumenta propiedad de espumado y emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas que favorece la estabilización en interfases al lograr la exposición de sitios hidrofóbicos que interaccionan con la fase orgánica o hidrofóbica de una emulsión

6. Modificaciones Quimicas

6.1. Tratamientos Térmicos

6.1.1. Deseables, permite mejorar la digestibilidad de las proteínas y evita otras reacciones indeseadas inactivando enzimas particulares o sustancias como la toxina botulínica y el Staphylococcusaureus(T°>100°C)

6.1.2. En leguminosas, se inactivan los inhibidores de tripsina y quimotripsina

6.1.3. Inactivación de hemaglutininas.

6.1.4. PIROLISIS

6.1.4.1. Ttotérmico drástico→ aac pasan a mutagénicos (asados, fuego directo superior a 200°C.

6.1.5. REACCIONES CARBONIL-AMINO

6.1.5.1. Pardeamiento no enzimático o reacciones de Maillard, altas temperaturas y alto contenido de proteínas y CHO.Esto provoca una disminución en el valor nutricional de los alimentos.

6.1.6. REACCIONES CON NITRITO

6.1.6.1. as N-nitrosaminas, cancerígenos más importantes, se forman por la reacción entre nitritos y aminas secundarias, y en un menor grado aminas primarias y terciarias..

6.1.6.2. Reacciones con sulfitos→Previene el pardeamiento no enzimático

6.1.6.3. Formación de acrilamida

7. Propiedades nutricionales

7.1. 9 aac escenciales

7.2. Determinantes de valor

7.2.1. Contenido proteínico(8-10%)

7.2.2. Calidad

7.2.2.1. Proporcion de aa escenciales y Disponibilidad de aa escenciales

8. Valor energético: 4kcal/g